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La hemoglobina adulta está formada por dos cadenas peptídicas alfa, a, y 2 cadenas beta, b. En la Hb F las cadenas beta de la hemoglobina normal son sustituidas por cadenas pesadas gamma, quedando su estructura como 2a2g. Las cadenas gamma de la hemoglobina fetal se generan a partir de genes diferentes a los de las cadenas beta.
Hemoglobina F: es la hemoglobina del feto y está compuesta por dos subunidades de globina alfa y dos de globina gamma, es la Hbα2γ2. Hemoglobina E : es la hemoglobina embrionaria. Hay cuatro tipos, la más abundante es la hemoglobina Gower 1 ( HbE Gower 1 ) y está compuesta por dos cadenas de globina zeta y dos de globina epsilon (Hbζ2ε2).
Cada una de las cadenas polipeptídicas de la Hb cuenta con genes propios: a, b, d, g, e. Los genes a y b son independientes y se ubican en cromosomas distintos (fig. 3). El grupo a, se localiza en el brazo corto del cromosoma 16 y contiene además los codificadores de la cadena z.
Las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF), son muy similares a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2.
Las cadenas individuales sintetizadas en la vida posnatal se designan como α, β, γ y δ. La hemoglobina A tiene dos cadenas α y dos cadenas β (α2 β2); la Hb F tiene dos cadenas α y dos cadenas γ (α2 γ2) y la Hb A2 tiene dos cadenas α y dos cadenas δ (α2 δ2).
La hemoglobina fetal (también conocida como hemoglobina F o Hb F) es la hemoglobina normal del feto que en su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo sustituida por la hemoglobina B. Durante toda su vida el sujeto normal produce pequeñas cantidades de hemoglobina F.
Por otra parte, la Hemoglobina fetal es la única hemoglobina primaria en donde se presenta isoleucina en sus cadenas gama. En la actualidad, existen varios métodos para la cuantificación de la hemoglobina fetal, basados la mayoría en la característica relevante de esta hemoglobina de ser resistente a la desnaturalización por álcalis (6, 30).
